Xanthoprotein-Reaktion

Demonstrationsexperiment auf Video

Xanthoprotein-Reaktion

Lernziel: Nachweis aromatischer Ringe in Proteinen

Peter Keusch

English version

Chemikalien:
	Alanin
	Tyrosin
	Eiweiss (Eiklar)
	65%ige HNO₃

Glaswaren:
	3 Reagierkelche, graduiert, 250 mL
	3 Bechergläser 250 mL
	1 Becherglas 50 mL
	2 Schnappdeckelgläser 10 mL
	3 Glassstäbe

Gefahren und Sicherheitsmaßnahmen:

65 %ige Salpetersäure verursacht schwere Verätzungen.

Schutzbrille und Schutzhandschuhe erforderlich. Die Experimente sind in einem Tischabzug durchzuführen!

Versuchsdurchführung:

Drei Reagierkelche werden, wie in folgender Tabelle aufgelistet, beschickt. Die Lösungen werden mit einem Glasstab umgerührt.

Reagierkelch 1	100 mL kochendes Wasser	0.05 g Alanin	100 mL HNO₃ 65 %
Reagierkelch 2	100 mL kochendes Wasser	0.05 g Tyrosin	100 mL HNO₃ 65 %
Reagierkelch 3	100 mL kochendes Wasser	20 mL Eiklar	100 mL HNO₃ 65 %

Versuchsergebnis:

Während im Reagierkelch 2 eine deutliche Gelbfärbung zu beobachten ist, tritt im Reagierkelch 3 ein intensiv gelber Niederschlag auf. Die Lösung im Reagierkelch 1 bleibt unverändert.

Videoclip (Download RealPlayer .rm-Datei)

Deutung des Versuchsergebnisses:

Die aromatischen Ringe von Aminosäuren (Tyrosin, Tryptophan) werden durch 65%ige Salpetersäure nitriert werden. Die Nitroderivate zeigen eine intensiv gelbe Färbung. Da nahezu alle Proteine Aromaten enthalten wird die Xanthoprotein-Reaktion zum Test auf Proteine herangezogen.

Nitriertes Tyrosin (a) und Tryptophan (b)

Die Verfärbung der Haut bei Kontakt mit konzentrierter Salpetersäure ist auf die Xanthoprotein-Reaktion zurückzuführen. Die Epidermiszellen der Haut enthalten aromatische Eiweiße.

Liste der Experimente