| Demonstrationsexperiment auf Video Lernziel: Quellvermögen des Biopolymers Gelatine Peter Keusch |
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Versuchsdurchführung: In 2 Schnappdeckelgläser wird je ein Gummibärchen mit Gelatine bzw. ein Gummibärchen mit Stärke gegeben. Die Gläser werden mit dest. Wasser soweit aufgefüllt, bis die Gummibärchen vollständig bedeckt sind. In dieser Form werden die Gummibärchen über Nacht aufbewahrt. Versuchsergebnis: Das Gelatine enthaltende Bärchen quillt im Wasser auf und wächst auf ein vielfaches seiner ursprünglichen Größe an. Das Stärke enthaltende, "vegetarische" Bärchen ändert weder Form noch Größe.
Deutung des Versuchsergebnisses und Hintergrund: Die Gelatine stellt ein heterogenes Proteingemisch dar, das durch Hydrolyse von tierischem Kollagen gewonnen werden kann. Kollagen gehört zur Gruppe der Skleroproteine und ist in Haut, Knorpel, Knochen und Bindegeweben enthalten. Kollagen besteht aus links drehenden Polypeptidketten, von denen jede etwa tausend Aminosäurereste enthält. Glycin ist zu einem Drittel am Aufbau beteiligt während Prolin und Hydroxyprolin 22 % des Aminosäuregehalts ausmachen. In der Peptidhelix wiederholt sich die Aminosäuresequenz Gly - X - Y, wobei X und Y oft Prolin und Hydroxyprolin darstellen. An jeder Windung sind 3,3 Aminosäurereste beteiligt. Das Vorliegen von Glycin in jeder dritten Postion ist von Aussschlag gebender Bedeutung, da diese Aminosäure in den begrenzten Raum innerhalb der Helix passt. Die sperrigen Seitenketten des Prolins bzw. Hydroxyprolins sind nach außen gerichtet. Die Tertiärstruktur des Kollagens besteht aus drei Polypeptidketten mit linksläufiger Helixstruktur, die zu einer rechtsdrehenden Tripelhelix verdrillt sind. Die Struktur der Tripelhelices wird durch intermolekulare Wasserstoffbrücken zwischen den NH - und CO - Gruppen der drei benachbarten Polypeptidketten stabilisiert. Die sperrigen und starren zyklischen Aminosäuren Prolin und Hydroxyprolin tragen zur Stabilität derTripelhelix bei. |
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