Gummibärchen herkömmlicher und vegetarischer Art<

Demonstrationsexperiment auf Video

Gummibärchen herkömmlicher und vegetarischer Art

Lernziel: Quellvermögen des Biopolymers Gelatine

Peter Keusch

English version

Supermarktprodukte:
UFO Gummy Bear - Gummibärchen mit Gelatine, hergestellt für Plus Vertriebs GmbH, Mühlheim an der Ruhr
Gummibärchen mit Stärke der Firma: Bears & Friends

Glaswaren:
4 Schnappdeckelgläser 20 mL

Versuchsdurchführung:

In 2 Schnappdeckelgläser wird je ein Gummibärchen mit Gelatine bzw. ein Gummibärchen mit Stärke gegeben. Die Gläser werden mit dest. Wasser soweit aufgefüllt, bis die Gummibärchen vollständig bedeckt sind. In dieser Form werden die Gummibärchen über Nacht aufbewahrt.

Versuchsergebnis:

Das Gelatine enthaltende Bärchen quillt im Wasser auf und wächst auf ein vielfaches seiner ursprünglichen Größe an. Das Stärke enthaltende, "vegetarische" Bärchen ändert weder Form noch Größe.

Videoclip (Download RealPlayer .rm-Datei)

Deutung des Versuchsergebnisses und Hintergrund:

Die Gelatine stellt ein heterogenes Proteingemisch dar, das durch Hydrolyse von tierischem Kollagen gewonnen werden kann. Kollagen gehört zur Gruppe der Skleroproteine und ist in Haut, Knorpel, Knochen und Bindegeweben enthalten.

Kollagen besteht aus links drehenden Polypeptidketten, von denen jede etwa tausend Aminosäurereste enthält. Glycin ist zu einem Drittel am Aufbau beteiligt während Prolin und Hydroxyprolin 22 % des Aminosäuregehalts ausmachen. In der Peptidhelix wiederholt sich die Aminosäuresequenz Gly - X - Y, wobei X und Y oft Prolin und Hydroxyprolin darstellen. An jeder Windung sind 3,3 Aminosäurereste beteiligt. Das Vorliegen von Glycin in jeder dritten Postion ist von Aussschlag gebender Bedeutung, da diese Aminosäure in den begrenzten Raum innerhalb der Helix passt. Die sperrigen Seitenketten des Prolins bzw. Hydroxyprolins sind nach außen gerichtet.

Die Tertiärstruktur des Kollagens besteht aus drei Polypeptidketten mit linksläufiger Helixstruktur, die zu einer rechtsdrehenden Tripelhelix verdrillt sind. Die Struktur der Tripelhelices wird durch intermolekulare Wasserstoffbrücken zwischen den NH - und CO - Gruppen der drei benachbarten Polypeptidketten stabilisiert. Die sperrigen und starren zyklischen Aminosäuren Prolin und Hydroxyprolin tragen zur Stabilität derTripelhelix bei.

Tripelhelix

Die Tripelhelices lagern sich zu Kollagenfibrillen (Quartärstruktur) zusammen, die durch Querverbindungen stabilisiert werden. Die intermolekularen Querverbindungen leiten sich von Lysin- bzw. Hydroxylysinr ab. Lysin- bzw. Hydroxylysinreste sind posttranlational unter Bildung von Aldehydderivaten (Allysin- bzw. Hydroxyallysinrest) durch das Enzym Lysinoxidase modifiziert. Zwei dieser Aldehyde reagieren miteinander unter Bildung eines Aldols, das zu einem a, b - ungesättigten Aldehyd dehydratisiert wird. Eine starke kovalente Quervernetzung wird gebildet, die die nichthelikalen amino- und carboxy-terminalen

Kollagen wird durch Erhitzen mit Säuren bzw. Basen denaturiert. Es entsteht wasserlösliche Gelatine. Dabei wird die helikale Struktur der Polypeptidketten des Kollagens zerstört. Beim Abkühlen werden Tripelhelix und intermolekulare Querverbindungen teilweise wieder hergestellt. Es ergibt sich durch zufällige Anordnung die individuelle Struktur der Gelatine.

Die besonderen Eigenschaften der Gelatine hängen vom jeweiligen Typ des Biopolymers, seiner Konzentration, dem pH-Wert und den äußeren Bedingungen (Druck, Temperatur) ab. Dazu zählen u.a. Wasserbindung, Gelbildung, Schaum- bzw. Emulsionsbildung/stabilisierung. Die Quellung der Gelatine beruht darauf, dass sich Wasser aufgrund seiner Fähigkeit zur Ausbildung von Wasserstoffbrückenbindungen an hydrophilen Strukturen der Aminosäuren anlagern kann. Dabei ist Gelatine in der Lage das Fünf- bis Zehnfache seines eigenen Gewichts an Wasser aufzunehmen.

Literatur:
G. Schwedt: Experimente mit Supermarktprodukten, Wiley-VCH-Verlag, Weinheim 2001

Liste der Experimente